| Offizieller vollständiger Name |
Rekombinantes murines dendritisches Zell-Entzündungsprotein-1/CXCL3 (rMuDCIP-1/CXCL3) |
| Sequenz |
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| Aminosäuresequenz |
AVVASELRCQ CLNTLPRVDF ETIQSLTVTP PGPHCTQTEV IATLKDGQEV CLNPQGPRLQ IIIKKILKSG KSS |
| Synonyme |
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| Zugangsnummer |
Q6W5C0 |
| GenID |
330122 |
| Zusammenfassung |
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| Quelle |
Escherichia coli. |
| Molekulargewicht |
Ungefähr 7.9 kDa, eine einzelne, nicht glykosylierte Polypeptidkette mit 73 Aminosäuren. |
| Biologische Aktivität |
Voll biologisch aktiv im Vergleich zum Standard. Die biologische Aktivität, die durch einen Chemotaxis-Bioassay unter Verwendung von humanen CXCR2-transfizierten humanen 293-Zellen bestimmt wurde, liegt in einem Konzentrationsbereich von 10-100 ng/ml. |
| Optik |
Sterilfiltriertes weißes lyophilisiertes (gefriergetrocknetes) Pulver. |
| Formulierung |
Lyophilisiert aus einer 0.2 um filtrierten konzentrierten Lösung in PBS, pH 7.4. |
| Endotoxin |
Weniger als 1 EU/ug rMuDCIP-1/CXCL3, bestimmt nach der LAL-Methode. |
| Wiederherstellung |
Wir empfehlen, dieses Fläschchen vor dem Öffnen kurz zu zentrifugieren, um den Inhalt auf den Boden zu bringen. In sterilem destilliertem Wasser oder wässrigem Puffer mit 0.1 % BSA auf eine Konzentration von 0.1-1.0 mg/ml rekonstituieren. Stammlösungen sollten in Arbeitsaliquote aufgeteilt und bei ≤ -20 °C gelagert werden. Weitere Verdünnungen sollten in geeigneten Pufferlösungen erfolgen. |
| Stabilität und Lagerung |
Verwenden Sie einen manuellen Gefrierschrank und vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen.- 12 Monate ab Erhalt, -20 bis -70 °C wie geliefert.- 1 Monat, 2 bis 8 °C unter sterilen Bedingungen nach der Rekonstitution.- 3 Monate, -20 bis -70 °C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution. |
| Bibliographie |
1. Nolan KF, Strong V, Soler D, et al. 2004. J Immunol. 172:2201-9.2. Modi WS, Yoshimura T. 1999. Mol Biol Evol. 16:180-93.3. Tsai HH, Frost E, To V, et al. 2002. Zelle. 110:373-83.4. Smith DF, Galkina E, Ley K, et al. 2005. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 289:H1976-84.5. Wuyts A, Govaerts C, Struyf S, et al. 1999. Eur J Biochem. 260:421-9. |
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