Offizieller vollständiger Name |
Rekombinante Präzisionsprotease (rPPase) |
Sequenz |
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Aminosäuresequenz |
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Synonyme |
3C-Protease, Picornain 3C, PSP |
Zugangsnummer |
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GenID |
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Zusammenfassung |
PreScission-Protease ist eine Cystein-Protease, die aus dem humanen Rhinovirus – HRV3C-Protease – gewonnen wird. rPP ist ein Fusionsprotein der Glutathion-S-Transferase (GST) und der humanen Rhinovirus (HRV)-Typ-14-3C-Protease. Es erkennt spezifisch die Aminosäuresequenzen, die die Kernstelle von Leu-Phe-Gln-Gly-Pro umfassen und spaltet zwischen den Gln- und Gly-Resten. Substraterkennung und -spaltung hängen wahrscheinlich nicht nur von primären Struktursignalen ab, sondern auch von den Superstrukturen des Fusionsproteins. rPP arbeitet am effektivsten bei 4 °C und kann Substrate auch bei Raumtemperatur verdauen. |
Quelle |
Escherichia coli. |
Molekulargewicht |
PreScission Protease ist ein Fusionsprotein aus Glutathion S-Transferase (GST) und humaner Rhinovirus (HRV) Typ 14 3C Protease. Die Protease erkennt spezifisch eine Untergruppe von Sequenzen, die die Kernaminosäuresequenz Leu-Phe-Gln/Gly-Pro umfassen, die zwischen den Gln- und Gly-Resten spaltet. Substraterkennung und -spaltung hängen wahrscheinlich nicht nur von primären Struktursignalen ab, sondern auch von den sekundären und tertiären Strukturen des Fusionsproteins. |
Biologische Aktivität |
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Optik |
Sterile farblose Flüssigkeit. |
Formulierung |
50 mM Tris-HCl, pH 7.0 (bei 25 °C), 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM Dithiothreitol. Vor Gebrauch auf 5 °C abkühlen. |
Endotoxin |
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Wiederherstellung |
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Stabilität und Lagerung |
Verwenden Sie einen manuellen Gefrierschrank und vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen.- 6 Monate ab Erhalt, -20 bis -70 °C wie geliefert.- 3 Monate, -20 bis -70 °C unter sterilen Bedingungen nach dem Öffnen. |
Bibliographie |
1. Werner G, Rosenwirth B, Bauer E, et al. 1986. J Virol, 57: 1084-93.2. Libby RT, Cosman D, Cooney MK, et al. 1988. Biochemistry, 27: 6262-8.3. Aschauer B, Werner G, McCray J, et al. 1991. Virology, 184: 587-94.4. Leong LE, Walker PA, Porter AG. 1993. J Biol Chem, 268: 25735-9. |
SDS-SEITE |
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