Rekombinante PreScission-Protease (rPPase, , ) CAS-Nr.: 461-03-1816; ChemWhat Code: 1405248

Offizieller vollständiger NameRekombinante Präzisionsprotease (rPPase)
SequenzSequenz der rekombinanten Präzisionsprotease
Aminosäuresequenz
Synonyme3C-Protease, Picornain 3C, PSP
Zugangsnummer
GenID
ZusammenfassungPreScission-Protease ist eine Cystein-Protease, die aus dem humanen Rhinovirus – HRV3C-Protease – gewonnen wird. rPP ist ein Fusionsprotein der Glutathion-S-Transferase (GST) und der humanen Rhinovirus (HRV)-Typ-14-3C-Protease. Es erkennt spezifisch die Aminosäuresequenzen, die die Kernstelle von Leu-Phe-Gln-Gly-Pro umfassen und spaltet zwischen den Gln- und Gly-Resten. Substraterkennung und -spaltung hängen wahrscheinlich nicht nur von primären Struktursignalen ab, sondern auch von den Superstrukturen des Fusionsproteins. rPP arbeitet am effektivsten bei 4 °C und kann Substrate auch bei Raumtemperatur verdauen.
QuelleEscherichia coli.
MolekulargewichtPreScission Protease ist ein Fusionsprotein aus Glutathion S-Transferase (GST) und humaner Rhinovirus (HRV) Typ 14 3C Protease. Die Protease erkennt spezifisch eine Untergruppe von Sequenzen, die die Kernaminosäuresequenz Leu-Phe-Gln/Gly-Pro umfassen, die zwischen den Gln- und Gly-Resten spaltet. Substraterkennung und -spaltung hängen wahrscheinlich nicht nur von primären Struktursignalen ab, sondern auch von den sekundären und tertiären Strukturen des Fusionsproteins.
Biologische Aktivität
OptikSterile farblose Flüssigkeit.
Formulierung50 mM Tris-HCl, pH 7.0 (bei 25 °C), 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM Dithiothreitol. Vor Gebrauch auf 5 °C abkühlen.
Endotoxin
Wiederherstellung
Stabilität und LagerungVerwenden Sie einen manuellen Gefrierschrank und vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen.- 6 Monate ab Erhalt, -20 bis -70 °C wie geliefert.- 3 Monate, -20 bis -70 °C unter sterilen Bedingungen nach dem Öffnen.
Bibliographie1. Werner G, Rosenwirth B, Bauer E, et al. 1986. J Virol, 57: 1084-93.2. Libby RT, Cosman D, Cooney MK, et al. 1988. Biochemistry, 27: 6262-8.3. Aschauer B, Werner G, McCray J, et al. 1991. Virology, 184: 587-94.4. Leong LE, Walker PA, Porter AG. 1993. J Biol Chem, 268: 25735-9.
SDS-SEITESDS-PAGE der rekombinanten Präzisionsprotease
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