Das Enzym aus? Bacillus? Sp. OxB-1 enthält Protohem IX, dessen Eisen für die Aktivität in der Form Eisen (II) vorliegen muss. (Z) -Phenylacetaldoxim bindet über das Sauerstoffatom an Eisen (III) -Häm (die Eisen (III) -Form), während es über das Stickstoffatom an die aktive Eisenform bindet. Auf diese Weise steuert die Oxidationsstufe des Häms die Koordinationsstruktur des Substrat-Häm-Komplexes, der die Enzymaktivität reguliert [2]. Das Enzym ist gegenüber mehreren (Z) -Alacetaldoximen und (E / Z) -Alkylaldoximen sowie gegenüber Arylalkylaldoximen wie 3-Phenylpropionaldoxim und 4-Phenylbutyraldoxim aktiv. Es ist jedoch inaktiv mit Phenylacetaldoximen, die eine Substituentengruppe an einer ¦Á-Stelle einer Oximgruppe aufweisen, beispielsweise mit (E / Z) -2-Phenylpropionaldoxim und (E / Z) -Mandelaldoxim. Die Aktivität des Enzyms wird durch die Schwermetallkationen Cu +, Cu2 +, Ag + & agr; und Hg + & agr; vollständig gehemmt, während Fe2 + & agr; und Sn2 + & agr; eine aktivierende Wirkung haben.
Cofaktor
Häm
Geschichte
Reaktionen
(Z) -Phenylacetaldehydoxim = Phenylacetonitril + H (2) O.
