| Produktname |
Cobaltochelatase |
| Beispielstruktur |
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| Synonyme |
CbiK, CbiXL, Kobaltchelatase, Cobaltochelatase, CobN-CobST, CobNST, CobN-CCobST, Gen-CobN / Gen-CobS-Cobaltochelatase, Holocobalaminsynthase, Hydrogenobyrinsäure a, c-Diamid-Cobaltochelatase |
| EG-Nummer |
6.6.1.2 |
| CAS Registry Number |
81295-49-0 |
| Kommentare |
Dieses Enzym, das Teil des aeroben Cobalamin-Biosynthesewegs ist, ist eine Chelatase vom Typ I, die heterotrimer und ATP-abhängig ist. Es besteht aus zwei Komponenten, von denen eine CobN entspricht und die andere aus zwei Polypeptiden besteht, die durch "cobS" und "cobT" in "Pseudomonas denitrificans" spezifiziert sind und CobST heißen [1]. Hydrogenbyrinsäure ist ein sehr schlechtes Substrat. ATP kann durch dATP oder CTP ersetzt werden, aber die Reaktion verläuft langsamer. CobN zeigt eine hohe Affinität zu Hydrogenbyrinsäure & agr; a, c-diamid. Das oligomere Protein CobST besitzt mindestens eine Sulfhydrylgruppe, die für die ATP-Bindung essentiell ist. Sobald das Co2 + & agr; eingefügt ist, stellt der nächste Schritt auf dem Weg sicher, dass das Kobalt sicher ligiert wird, indem Co (II) zu Co (I) reduziert wird. Dieser Schritt wird durch EC & agr; 1.16.8.1, Cob (II) yrinsäure & agr; a, c-Diamidreduktase durchgeführt. |
| Cofaktor |
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| Geschichte |
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| Reaktionen |
Atp + Hydrogenbyrinsäure a, c-Diamid + Co (2+) + H (2) O = adp + Phosphat + Cob (II) yrinsäure a, c-Diamid + H (2). |
